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1. 개요
蛋白質 / protein아미노산들이 펩타이드(펩티드, peptide) 결합으로 연결된 분자. 자연에 존재하는 단백질은 대략 20가지의 아미노산으로 구성된다.
인간을 비롯하여 지구상의 모든 생물체를 구성하는 물질 중 하나이다.
인간을 비롯하여 지구상의 모든 생물체를 구성하는 물질 중 하나이다.
2. 어원
영어 'protein'은 그리스어로 '가장 먼저 중요한 것'을 뜻하는 'πρώτειος'(프로테이오스)에서 유래했다.
한·중·일에서 쓰는 한자어 '단백질'이나 이를 순화한 순우리말 '흰자질' 은 독일어 'Eiweißstoff'(아이바이슈토프, 직역하면 흰자의 성분)를 번역한 것으로 달걀 흰자의 주성분이라는 데서 유래했으며, 영어의 protein과는 어원이 다르다.
일본어대사전에 의하면 '단백질(蛋白質)'이라는 용어의 가장 오래된 용례는 1862년 발간된 일본의 의학서적인 '시바 료카이 의서'에서 찾아볼 수 있다.
시바 료카이는 독일어, 영어, 네덜란드어, 프랑스어, 러시아어, 한문 등에 정통해 질소, 십이지장 등 많은 의학용어를 한자로 번역했다.
한·중·일에서 쓰는 한자어 '단백질'이나 이를 순화한 순우리말 '흰자질' 은 독일어 'Eiweißstoff'(아이바이슈토프, 직역하면 흰자의 성분)를 번역한 것으로 달걀 흰자의 주성분이라는 데서 유래했으며, 영어의 protein과는 어원이 다르다.
일본어대사전에 의하면 '단백질(蛋白質)'이라는 용어의 가장 오래된 용례는 1862년 발간된 일본의 의학서적인 '시바 료카이 의서'에서 찾아볼 수 있다.
시바 료카이는 독일어, 영어, 네덜란드어, 프랑스어, 러시아어, 한문 등에 정통해 질소, 십이지장 등 많은 의학용어를 한자로 번역했다.
3. 특징
생물체 내에서 단백질은 만능이라 해도 좋을 정도로 다양하게 쓰인다.
생물체 내에서 일어나는 복잡한 화학반응을 일으키는 효소들은 대부분 단백질이다.
근육과 같이 몸을 구성하는 역할도 한다.
뿐만 아니라 면역에 중요한 항체도 단백질로 이루어졌으며, DNA 사슬을 감아 뭉치고 2차적 유전정보를 저장하는 히스톤도 단백질이고, 연골, 피부, 가죽, 털, 비늘 등을 이루는 주성분 콜라겐과 케라틴도 단백질이다.
거기다 몇몇 호르몬까지도 단백질이다.
즉, 생물의 기본적인 DNA 복제서부터 생물의 외형 형성에 이르기까지 생명의 정수이자 필수 요소, 생명체의 거의 모든 것으로 작용하는 물질. 생명 현상의 정수라고까지 일컬어지는 센트럴 도그마가 단백질의 합성 과정이라는 부분에서부터 얼마나 중요한지 알 수 있는 물질.이런 다양한 기능을 발휘할 수 있는 이유는 20여 종의 다양한 아미노산들이 역시 다양한 모양으로 엄청난 숫자가 모여서 무궁무진한 경우의 수로 기상천외한 결합을 하며 별의별 구조를 다 만들어낼 수 있기 때문이다.
이렇게 만들어진 특수한 구조들은 일종의 나노머신과 같이 단백질의 특별한 기능을 수행하며, 이런 일을 가능하게 하는 힘은 대부분 전자기력이다.
리보스위치처럼 핵산과 같은 다른 물질이 특수한 기능을 하는 경우도 있지만 상대적으로 극소수이다.
생물체 내에서 일어나는 복잡한 화학반응을 일으키는 효소들은 대부분 단백질이다.
근육과 같이 몸을 구성하는 역할도 한다.
뿐만 아니라 면역에 중요한 항체도 단백질로 이루어졌으며, DNA 사슬을 감아 뭉치고 2차적 유전정보를 저장하는 히스톤도 단백질이고, 연골, 피부, 가죽, 털, 비늘 등을 이루는 주성분 콜라겐과 케라틴도 단백질이다.
거기다 몇몇 호르몬까지도 단백질이다.
즉, 생물의 기본적인 DNA 복제서부터 생물의 외형 형성에 이르기까지 생명의 정수이자 필수 요소, 생명체의 거의 모든 것으로 작용하는 물질. 생명 현상의 정수라고까지 일컬어지는 센트럴 도그마가 단백질의 합성 과정이라는 부분에서부터 얼마나 중요한지 알 수 있는 물질.이런 다양한 기능을 발휘할 수 있는 이유는 20여 종의 다양한 아미노산들이 역시 다양한 모양으로 엄청난 숫자가 모여서 무궁무진한 경우의 수로 기상천외한 결합을 하며 별의별 구조를 다 만들어낼 수 있기 때문이다.
이렇게 만들어진 특수한 구조들은 일종의 나노머신과 같이 단백질의 특별한 기능을 수행하며, 이런 일을 가능하게 하는 힘은 대부분 전자기력이다.
리보스위치처럼 핵산과 같은 다른 물질이 특수한 기능을 하는 경우도 있지만 상대적으로 극소수이다.
4. 구조
헤모글로빈분자량부터가 엄청난 데다가 엄청나게 얽히고 꼬인 구조. 문제는 이게 하나라도 달라지면 단백질 자체의 성질도 바뀔 수 있는 입체구조의 거대분자이기 때문에 다른 물질처럼 원소기호와 선만으로 표현하는 것이 불가능하며, 위 그림처럼 단백질 전용의 분자구조 표현 방식을 쓴다.
인간 게놈 프로젝트가 완료되었음에도 기대 만큼의 성과가 나오지 않고 있는 것은 선택적 이어맞추기(alternative splicing)에 의해 유전체(genome)의 정보에 비해 만들 수 있는 단백질의 종류가 정비례하지 않기 때문이다.
또한 단백질 거대분자의 복잡한 구조(꼬임) 때문에 유전정보만 가지고 단백질의 기능을 유추하는 것이 거의 불가능하다.
단지 아미노산의 배열순서만 알아서는 실제 결과물인 단백질 분자가 어떤 3차원적 형태를 갖는지 알 수 없는데, 이 형태야말로 단백질 분자(효소)의 기능을 좌우하는 중요 요소이기 때문이다.
때문에 관련 학문이 갖는 비중이 유전자 서열만 붙들고 파던 유전체학(genomics)에서 단백질 분자의 형태를 연구하는 단백질체학(proteomics)으로 옮겨가고 있다.
기본적으로 이황화 결합(-S-S-; Disulfide Bond)이 많을수록, 그로 순환(Cyclic)할수록 체내에서 안정한 것으로 알려져 있다.
다.
인간 게놈 프로젝트가 완료되었음에도 기대 만큼의 성과가 나오지 않고 있는 것은 선택적 이어맞추기(alternative splicing)에 의해 유전체(genome)의 정보에 비해 만들 수 있는 단백질의 종류가 정비례하지 않기 때문이다.
또한 단백질 거대분자의 복잡한 구조(꼬임) 때문에 유전정보만 가지고 단백질의 기능을 유추하는 것이 거의 불가능하다.
단지 아미노산의 배열순서만 알아서는 실제 결과물인 단백질 분자가 어떤 3차원적 형태를 갖는지 알 수 없는데, 이 형태야말로 단백질 분자(효소)의 기능을 좌우하는 중요 요소이기 때문이다.
때문에 관련 학문이 갖는 비중이 유전자 서열만 붙들고 파던 유전체학(genomics)에서 단백질 분자의 형태를 연구하는 단백질체학(proteomics)으로 옮겨가고 있다.
기본적으로 이황화 결합(-S-S-; Disulfide Bond)이 많을수록, 그로 순환(Cyclic)할수록 체내에서 안정한 것으로 알려져 있다.
다.
4.1. 단백질 구조의 차수
단백질의 구조는 펩타이드 결합된 아미노산들이 어떤 순서로 배열되어 있는지를 말한다.
일차구조(primary structure)는 단순히 아미노산의 서열을 늘어놓은 것이므로 폴리펩타이드라고 한다.
DNA 같은 것과 달리 단백질은 서열 이외에도 다른 고유 구조를 가진다.
이차구조(secondary structure)는 국소적으로 아미노산들이 어떤 구조를 형성하는지 지칭한다.
알파나선과 베타병풍이 대표적. 단백질 전체가 아니라 아미노산들 사이의 아민기와 카르복실기 사이의 국소적인 수소결합으로 인해 형성된 모습을 말하는 것이기 때문에 한 단백질 내에서도 여러 종류, 여러 개의 이차구조가 나타날 수 있다.
삼차구조(tertiary structure)는 이차구조처럼 부분적인 것이 아닌,서열 전체의 3차원 구조를 말한다.
주로 서로 다른 아미노산의 R기 사이의 수소결합, 메탄기 사이의 상호작용, 반 데르 발스 힘, 이황화결합, 이온결합 등으로 형성된다.
여기서부터 단순한 아미노산이나 폴리펩티드의 '단위'가 아니라 한 개의 오롯한 단백질이라고 부를 수 있게 되며 그 단백질의 고유한 기능을 나타낸다.
사차구조(quaternary structure)도 있다.
이것은 여러 개의 단백질이 모여서 어떻게 복합체를 이루는지를 말한다.
예로는 DNA에서 RNA를 전사할 때 사용되는 RNA 중합효소 등이 있다.
엄청나게 많은 단백질들이 뭉친 복합체이다.
다.
일차구조(primary structure)는 단순히 아미노산의 서열을 늘어놓은 것이므로 폴리펩타이드라고 한다.
DNA 같은 것과 달리 단백질은 서열 이외에도 다른 고유 구조를 가진다.
이차구조(secondary structure)는 국소적으로 아미노산들이 어떤 구조를 형성하는지 지칭한다.
알파나선과 베타병풍이 대표적. 단백질 전체가 아니라 아미노산들 사이의 아민기와 카르복실기 사이의 국소적인 수소결합으로 인해 형성된 모습을 말하는 것이기 때문에 한 단백질 내에서도 여러 종류, 여러 개의 이차구조가 나타날 수 있다.
삼차구조(tertiary structure)는 이차구조처럼 부분적인 것이 아닌,서열 전체의 3차원 구조를 말한다.
주로 서로 다른 아미노산의 R기 사이의 수소결합, 메탄기 사이의 상호작용, 반 데르 발스 힘, 이황화결합, 이온결합 등으로 형성된다.
여기서부터 단순한 아미노산이나 폴리펩티드의 '단위'가 아니라 한 개의 오롯한 단백질이라고 부를 수 있게 되며 그 단백질의 고유한 기능을 나타낸다.
사차구조(quaternary structure)도 있다.
이것은 여러 개의 단백질이 모여서 어떻게 복합체를 이루는지를 말한다.
예로는 DNA에서 RNA를 전사할 때 사용되는 RNA 중합효소 등이 있다.
엄청나게 많은 단백질들이 뭉친 복합체이다.
다.
5. 조성에 따른 분류
- 핵단백질: 핵산과 결합된 단백질. 대표적으로 히스톤 단백질이 있다.
- 당단백질: 당류가 달린 단백질. 당류 함량이 4% 이하이다.
- 점성단백질: 당단백질과 마찬가지로 당류가 달렸지만 함량이 4% 이상일 때 점성단백질이라고 한다. 그 유명한 글루코사민이 여기에 속한다.
- 지질단백질: 지질과 결합된 단백질. 대표적으로 동물세포의 인지질 이중층을 이루는 단백질과 뉴런의 수초(髓鞘; myelin sheath)가 있다.
- 인단백질: 인산이나 인지질 이외에 1% 전후의 핵산을 가지는 단백질.
- 금속단백질: 이쯤 되면 뻔하지만 금속이 달린 단백질. 아밀레이스와 헤모글로빈이 대표적이다.
- 색소단백질: 색소가 달린 단백질. 마찬가지로 헴그룹은 철 때문에 붉은 색을 띠므로 헤모글로빈은 여기에도 속한다.
6. 번역 후 변형
소위 PTM(Posttranslational Modification)이라는 현상으로 인해 아미노산 서열이 같을지라도 구조와 기능이 달라질 수 있다.
단백질을 이루는 아미노산의 정보는 유전자에 저장되어 있으나, 단백질을 번역(Translation)한 뒤에 단백질에 인산이 붙거나, 당사슬이 붙거나, 지질이 붙는 등의 다양한 변화가 일어날 수 있으며 이는 입체적인 변화(Conformational Change)를 동반할 수 있기 때문에 생명현상의 여러 가지 매커니즘에 주요한 역할을 차지하고 있다.
또한 자연에서 흔하게 존재하지 않는 아미노산(Unnatural Amino Acid)이 들어간 단백질을 만들 때 PTM이 일어나기도 한다.
단백질을 이루는 아미노산의 정보는 유전자에 저장되어 있으나, 단백질을 번역(Translation)한 뒤에 단백질에 인산이 붙거나, 당사슬이 붙거나, 지질이 붙는 등의 다양한 변화가 일어날 수 있으며 이는 입체적인 변화(Conformational Change)를 동반할 수 있기 때문에 생명현상의 여러 가지 매커니즘에 주요한 역할을 차지하고 있다.
또한 자연에서 흔하게 존재하지 않는 아미노산(Unnatural Amino Acid)이 들어간 단백질을 만들 때 PTM이 일어나기도 한다.
7. 식품
단백질이 든 식재료라고 하여도 모두 똑같은 것은 아니다.
주로 문제되는 것은, 단백질 자체의 경우 필수 아미노산의 비율이며 전체 단백질에서 필수아미노산 함량이 얼마나 높냐가 단백질의 질을 좌우하게 된다.
인간은 포유류이므로 포유류에 가까운 생물일수록 인간이 몸에서 만들어야 하는 단백질의 아미노산 비율과 흡사한 아미노산 비율을 가진 고기를 만든다.
동물성 단백질이 아무래도 콩류의 식물성 단백질(두부, 간장 등)보다는 필수아미노산 비율이 높다.
이처럼 식물성 단백질은 동물성 단백질에 비해 필수 아미노산을 몇 종류 덜 지닌 경우가 많기 때문에 동물성 단백질을 완전 단백질, 식물성 단백질을 불완전 단백질이라고 부른다.
이 때문에 유튜브나 블로그 등지의 몇몇 영양사나 피트니스 트레이너 등이 식물성 단백질을 먹을 필요 없는 것 취급하기도 하는데, 반은 맞고 반은 틀리다.
음식으로 섭취하는 단백질은 인체에 들어오면 소화되면서 아미노산 분자 형태로 잘게 쪼개지기 때문에 '같은 양의 같은 아미노산'이라면 동물성이건 식물성이건 인체 활용도는 동일하다는 점에서 틀리다.
하지만 식물성 단백질일 경우 필수 아미노산이 동물성 단백질에 비해 부족해서 '같은 양의 같은 아미노산'을 공급하지 못한다는 점에서는 맞는 말이다.
그리고 한국인의 경우 대두를 이용한 식품이나 쌀 섭취를 통해 상당한 양의 식물성 단백질을 섭취하므로 동물성 단백질을 보충해 주는 것이 더 좋기도 하고.단백질의 질을 평가하는 과학적인 방법의 가장 기본인 PDCAA(Protein Digestibility-Crrected Amino Acid Score)의 경우 필수 아미노산이 얼마나 골고루 잘 들어있냐를 평가하는 것인데, 1.0 만점을 받은 것들은 우유 단백질의 양대성분인 카제인와 유장(유청단백), 계란 흰자, 번데기(...), 대두단백이며, 대두 자체도 0.91로 상당히 높은 점수를 받고 있다.
우리가 젤리를 만들 때 쓰는 젤라틴이나 피부 아래와 연골에 풍부한 콜라겐은 필수아미노산 함량이 낮은 편이다.
거기에 식품 전체를 볼 땐 포화지방이나 첨가물 등의 혼합 여부도 중요하다.
햄, 소시지 같은 가공육들은 하급한 단백질이라 나쁜 것이 아니라 단가를 싸게 하기 위해 포화지방, 밀가루 등을 섞고, 유해한 첨가제 등도 엄청 들어가기 때문에 나쁜 것. 이와 같은 식재료의 섭취를 금하거나 줄일 것을 권고하고 있다.
주로 문제되는 것은, 단백질 자체의 경우 필수 아미노산의 비율이며 전체 단백질에서 필수아미노산 함량이 얼마나 높냐가 단백질의 질을 좌우하게 된다.
인간은 포유류이므로 포유류에 가까운 생물일수록 인간이 몸에서 만들어야 하는 단백질의 아미노산 비율과 흡사한 아미노산 비율을 가진 고기를 만든다.
동물성 단백질이 아무래도 콩류의 식물성 단백질(두부, 간장 등)보다는 필수아미노산 비율이 높다.
이처럼 식물성 단백질은 동물성 단백질에 비해 필수 아미노산을 몇 종류 덜 지닌 경우가 많기 때문에 동물성 단백질을 완전 단백질, 식물성 단백질을 불완전 단백질이라고 부른다.
이 때문에 유튜브나 블로그 등지의 몇몇 영양사나 피트니스 트레이너 등이 식물성 단백질을 먹을 필요 없는 것 취급하기도 하는데, 반은 맞고 반은 틀리다.
음식으로 섭취하는 단백질은 인체에 들어오면 소화되면서 아미노산 분자 형태로 잘게 쪼개지기 때문에 '같은 양의 같은 아미노산'이라면 동물성이건 식물성이건 인체 활용도는 동일하다는 점에서 틀리다.
하지만 식물성 단백질일 경우 필수 아미노산이 동물성 단백질에 비해 부족해서 '같은 양의 같은 아미노산'을 공급하지 못한다는 점에서는 맞는 말이다.
그리고 한국인의 경우 대두를 이용한 식품이나 쌀 섭취를 통해 상당한 양의 식물성 단백질을 섭취하므로 동물성 단백질을 보충해 주는 것이 더 좋기도 하고.단백질의 질을 평가하는 과학적인 방법의 가장 기본인 PDCAA(Protein Digestibility-Crrected Amino Acid Score)의 경우 필수 아미노산이 얼마나 골고루 잘 들어있냐를 평가하는 것인데, 1.0 만점을 받은 것들은 우유 단백질의 양대성분인 카제인와 유장(유청단백), 계란 흰자, 번데기(...), 대두단백이며, 대두 자체도 0.91로 상당히 높은 점수를 받고 있다.
우리가 젤리를 만들 때 쓰는 젤라틴이나 피부 아래와 연골에 풍부한 콜라겐은 필수아미노산 함량이 낮은 편이다.
거기에 식품 전체를 볼 땐 포화지방이나 첨가물 등의 혼합 여부도 중요하다.
햄, 소시지 같은 가공육들은 하급한 단백질이라 나쁜 것이 아니라 단가를 싸게 하기 위해 포화지방, 밀가루 등을 섞고, 유해한 첨가제 등도 엄청 들어가기 때문에 나쁜 것. 이와 같은 식재료의 섭취를 금하거나 줄일 것을 권고하고 있다.
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